DESPORTO E PROTEÍNAS em parceria com ATLET

Resumo

Os prótidos constituem uma família química heterogénea e são considerados biomoléculas de primordial importância:

Em termos quantitativos, as proteínas representam 55 a 85% do peso seco. Constituem o segundo elemento mais abundante no organismo, depois da água.

Em termos qualitativos, desempenham um papel estrutural, mas também um papel funcional vital.
Salvo em casos excecionais (jejum prolongado, reservas insuficientes de glicogénio…), as proteínas não contribuem de forma significativa para satisfazer as necessidades energéticas.

As nossas necessidades de proteínas são muito elevadas. O nosso organismo produz cerca de 100 000 tipos diferentes!

Todas as proteínas são constituídas por 20 aminoácidos diferentes.
Entre eles, 8 são aminoácidos essenciais (AAE): o corpo humano não sabe produzi-los. A alimentação deve, portanto, fornecê-los e, além disso, na mesma refeição. Pois, se para produzir uma das suas proteínas, o organismo não dispuser de apenas um destes 8 AAE, a produção da proteína para, uma vez que o organismo não sabe pôr de lado os outros 7 à espera que chegue o 8.º.

As proteínas de origem animal fornecem estes 8 AAE, o que não acontece com as proteínas vegetais, deficientes num dos 8 AAE. O vegetariano deve, portanto, comer na mesma refeição cereais (trigo, milho, arroz…) pobres em lisina e leguminosas secas (lentilhas, grão-de-bico…) pobres em metionina.

A síntese de proteínas é essencial ao desenvolvimento, ao crescimento, mas também à manutenção da massa corporal. Se os glícidos representam a principal fonte de energia, a prática regular de exercício aumenta significativamente as necessidades diárias de compostos azotados. Em condições muito específicas, alguns aminoácidos podem ser oxidados, constituindo assim substratos energéticos de pleno direito. No entanto, todas as proteínas presentes no organismo desempenham um papel funcional preciso e, ao contrário dos glícidos ou dos lípidos, não existem aminoácidos armazenados e mantidos em reserva. Em caso de necessidade, serão portanto utilizados os aminoácidos derivados das proteínas estruturais ou funcionais, o que pode afetar o funcionamento do organismo.

Assim, na ausência de ingestão de proteínas, o organismo autocanibaliza-se e autodigere-se!

A ausência de proteínas obriga o organismo a ir buscá-las às suas «reservas»: a perda de massa muscular (incluindo o coração) e, depois, das vísceras (intestinos, fígado…) torna-se inevitável!

Recorrer às reservas provoca carências: as defesas imunitárias enfraquecem, a digestão e o trânsito intestinal tornam-se mais lentos, a cicatrização processa-se mal, a pele envelhece…

Como acontece frequentemente, as variações registadas no metabolismo das proteínas estão estreitamente relacionadas com o tipo de desporto praticado, e os problemas colocados serão muito diferentes consoante a modalidade desportiva em questão seja de resistência ou de força-potência. No entanto, no amplo leque que vai desde os exercícios curtos e de intensidade muito elevada (exercício anaeróbio de tipo explosivo) até aos exercícios de longa duração de tipo resistência, as respostas do metabolismo das proteínas são qualitativamente semelhantes, associando uma diminuição das sínteses proteicas e um aumento das degradações durante a atividade, e o inverso durante o período de recuperação…

Revisões de bioquímica …

Os prótidos constituem uma família química heterogénea e são considerados biomoléculas de primordial importância:

• Do ponto de vista quantitativo, os prótidos representam 55 a 85% do peso seco. Constituem o segundo elemento mais abundante no organismo, depois da água.
• Do ponto de vista qualitativo, desempenham um papel estrutural, mas também um papel funcional vital.
  Salvo em casos excecionais (jejum prolongado, diabetes…), os prótidos não contribuem de forma significativa para a satisfação das necessidades energéticas.

Desempenham um papel de suporte mecânico e de sustentação dos tecidos, como, por exemplo, o colagénio, a proteína mais abundante do organismo; à escala celular, as proteínas do citoesqueleto (actina, tubulina) são responsáveis pela forma das células.

Desempenham um papel de catalisador bioquímico, como no caso das enzimas, sem as quais a quase totalidade das reações químicas seria impossível no organismo; um papel de transportador sanguíneo, como a albumina (a proteína plasmática mais importante, que contribui para o transporte dos ácidos gordos livres ou de determinadas vitaminas) ou a hemoglobina (localizada nas hemácias, permite o transporte do oxigénio e do dióxido de carbono); um papel de transportador membranar, uma vez que as proteínas controlam quantitativa e qualitativamente as trocas entre a célula e o meio extracelular, como acontece com os transportadores específicos da glucose; um papel de mediador químico, à semelhança das hormonas peptídicas, como a insulina e o glucagon; um papel de recetor membranar; um papel de manutenção da integridade do organismo, como as imunoglobulinas (anticorpos); e um papel de movimento, desempenhado pelas proteínas contráteis dos músculos (actina e miosina).

Os prótidos são compostos orgânicos constituídos por carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio (O) e azoto (N), aos quais se junta por vezes o enxofre (S). A sua estrutura monomérica é o aminoácido. Em função da importância da polimerização e da composição, é possível distinguir vários tipos de prótidos:

Os aminoácidos

Os aminoácidos têm uma estrutura molecular comum. São compostos azotados.

Estão catalogados mais de 250 aminoácidos diferentes. Contudo, todas as nossas proteínas são constituídas a partir de um grupo de 20 aminoácidos, que são designados por aminoácidos padrão.
Podemos classificar estes aminoácidos em função da natureza da sua cadeia lateral. Para facilitar a escrita dos aminoácidos, utilizam-se um código de três letras ou um código de uma letra.

Os diferentes aminoácidos

Podemos enumerar oito aminoácidos essenciais no adulto (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe e Trp), mais um nono na criança (His). Estes aminoácidos têm obrigatoriamente de estar presentes na alimentação.

• A glicina (Gly ou G).
• A alanina (Ala ou A), aminoácido muito disseminado nas proteínas.
• A valina (Val ou V).
• A leucina (Leu ou L) e a isoleucina (Ile ou I), que não podem ser sintetizadas pelo organismo, fazem por isso parte dos aminoácidos essenciais.
• A serina (Ser ou S).
• A treonina (Thr ou T), que é um aminoácido essencial.
• A cisteína (Cys ou C) contribui para a estabilização da estrutura terciária das proteínas através da formação de pontes dissulfureto. A cisteína é também precursora da taurina.

• A metionina (Met ou M), que faz parte dos aminoácidos essenciais.
• O ácido aspártico (Asp ou D) e o ácido glutâmico (Glu ou E). Estes aminoácidos estão muito disseminados nas proteínas. Enquanto aminoácidos livres, desempenham um papel importante no metabolismo azotado. O ácido glutâmico serve também de precursor para a formação do ácido γ-aminobutírico (GABA), mediador do sistema nervoso central.
• A asparagina (Asn ou N) e a glutamina (Gln ou Q); desempenham um papel importante no metabolismo azotado.
• A lisina (Lys ou K) faz parte dos aminoácidos essenciais (encontra-se nomeadamente no colagénio).
• A arginina (Arg ou R) desempenha um papel importante no ciclo da ureia e participa na formação da creatina.
• A histidina (His ou H) é considerada um aminoácido essencial nas crianças.
• A fenilalanina (Phe ou F) faz parte dos aminoácidos essenciais. Como o nome indica, a sua estrutura é a da alanina substituída por um grupo fenilo, formando um radical hidrofóbico. A sua hidroxilação dá origem à tirosina (Tyr ou Y). Estes dois aminoácidos são importantes, pois servem de precursores da biossíntese das catecolaminas (sendo as mais comuns a adrenalina, a noradrenalina e a dopamina). A tirosina participa na formação das hormonas tiroideias.
• O triptofano (Trp ou W) é um aminoácido essencial. É um precursor biossintético da serotonina e da vitamina B3.
• A prolina (Pro ou P). Tal como a lisina, apresenta a particularidade de ser hidroxilada no colagénio: hidroxiprolina.

Os péptidos

Os péptidos resultam da associação de aminoácidos. A ligação resulta da condensação entre a função carboxílica (do carbono α) de um aminoácido e a função amina (do carbono α) de um segundo aminoácido. Esta condensação é acompanhada pela libertação de uma molécula de água.

Este arranjo eletrónico induz uma ligação peptídica rígida e plana. Consequentemente, não existe rotação entre o C e o N, o que influencia consideravelmente a estrutura secundária dos péptidos e das proteínas.

Exemplos de péptidos de interesse biológico

• Glutationa: Este tripéptido desempenha um papel importante a nível celular ao neutralizar os radicais livres, nomeadamente nos glóbulos vermelhos. A sua sequência é: γGlu-Cys-Gly.
• ADH: Este péptido é sintetizado pelo hipotálamo através dos seus neurónios neurossecretores. Libertado na hipófise posterior para o sangue, desempenha uma função hormonal: estimula a reabsorção de água pelos rins.

Ingestão de proteínas e exercício

Atualmente, está cientificamente demonstrado que o metabolismo das proteínas é afetado pela prática de exercício. No entanto, atribuímos-lhe frequentemente um papel demasiado importante; a realidade nutricional é mais equilibrada.
A síntese de proteínas é essencial ao desenvolvimento, ao crescimento, mas também à manutenção da massa corporal. A prática regular de desporto aumenta significativamente as necessidades diárias de compostos azotados, sobretudo em condições muito específicas (esgotamento das reservas de glicogénio, forte diminuição da glicemia…). No entanto, não armazenamos aminoácidos. Em caso de necessidade, serão, portanto, utilizados os aminoácidos derivados das proteínas estruturais ou funcionais, o que pode afetar o funcionamento do organismo.

Desportos de resistência: Oxidação dos aminoácidos e necessidades de proteínas

Se a necessidade de proteínas representa a quantidade ideal de proteínas necessária para assegurar todas as sínteses proteicas do organismo, compensar a oxidação dos aminoácidos e as perdas relativas resultantes da aceleração do turnover das proteínas, podemos facilmente concluir que a prática repetida de exercícios de resistência induz um aumento das necessidades nutricionais de proteínas e aminoácidos. A realização de exercícios de longa duração provoca alterações importantes no metabolismo das proteínas. Estudos experimentais mostram que este tipo de prática de resistência está associado a uma redução drástica dos processos de síntese proteica muscular. Assim, no contexto de um exercício prolongado, se o fornecimento de glicose for insuficiente, regista-se um aumento da degradação proteica com o objetivo de aumentar a disponibilidade de aminoácidos que possam contribuir para a neoglucogénese ou entrar no ciclo de Krebs para fornecer energia sob a forma de ATP. Por fim, a recuperação deste tipo de exercício exigirá considerar uma ingestão direcionada de proteínas.

Os aminoácidos disponíveis no nosso organismo têm várias origens: provêm da alimentação, resultam da proteólise endógena ou são sintetizados de novo no organismo (no caso dos aminoácidos não essenciais). A disponibilidade de aminoácidos essenciais depende apenas da ingestão alimentar e do seu nível de degradação.
Fora do exercício, existe um equilíbrio perfeito entre degradação (proteólise) e síntese proteica (proteossíntese).

No entanto, no contexto de um exercício de longa duração, os aportes azotados são reduzidos, as sínteses proteicas não conseguem compensar a sua degradação e a massa muscular atrofia. Alguns aminoácidos podem então ser considerados verdadeiros substratos úteis para o funcionamento muscular. São utilizados por via oxidativa. Contudo, apenas alguns aminoácidos podem ser diretamente oxidados no músculo esquelético: são essencialmente os aminoácidos de cadeia ramificada (AAB: leucina, isoleucina, valina) e, muito mais secundariamente, o aspartato, a asparagina e a prolina.

As proteínas da nossa alimentação

As proteínas dos alimentos nunca entram diretamente nos nossos tecidos. Têm de ser «degradadas» em aminoácidos ou dipéptidos. Uma vez concluída a fase de digestão, os aminoácidos ingeridos através da nossa alimentação são indistinguíveis dos que resultam da degradação das proteínas do organismo. Para elaborar as suas próprias proteínas, o nosso organismo vai buscar ao «fundo comum» onde se encontra o conjunto dos aminoácidos disponíveis (os provenientes da alimentação e os resultantes da destruição das proteínas do organismo), no instante «t». Numa situação ideal, a nossa alimentação deve fornecer quantidades ótimas de aminoácidos, nomeadamente dos oito essenciais.

As fontes animais de proteínas apresentam pontuações bastante boas nas escalas do Valor Biológico (VB) e do Coeficiente de Utilização Digestiva (CUD). O mesmo não acontece com as proteínas vegetais. Com efeito, quer se trate de cereais ou de leguminosas, verifica-se que alguns dos aminoácidos essenciais são fornecidos em quantidades demasiado baixas (fator limitante). Geralmente, os cereais são pobres em lisina; nas leguminosas e na soja, o fator limitante é a metionina. Ao combinar as duas fontes, é possível reconstituir um conjunto completo de aminoácidos essenciais, mas com algum desperdício! Além disso, embora esta escolha permita prevenir défices graves e crónicos de um aminoácido essencial, não garante o correto desenvolvimento, a longo prazo, de todos os metabolismos que envolvem a participação de aminoácidos. Esta insuficiência funcional verifica-se, nomeadamente, na síntese de neurotransmissores, em particular na da serotonina, que depende do triptofano, um aminoácido muito frequentemente limitante.
A isto acresce o problema relacionado com os sistemas de captação dos aminoácidos. Estes entram nas células graças a proteínas recetoras das membranas celulares. Existem 4 famílias de recetores para 20 aminoácidos. Consequentemente, ocorrem fenómenos de competição. Assim, não basta fornecer um aminoácido numa concentração adequada para garantir que os processos dele decorrentes se desenrolarão corretamente. Os aminoácidos concorrentes não devem estar presentes numa concentração demasiado elevada, pois isso dificultaria a assimilação do primeiro.
A composição bruta em aminoácidos de uma refeição não permite deduzir em que medida o aporte dos diferentes aminoácidos será assegurado de forma ideal em cada uma das nossas células.

Quando ingerimos proteínas, incorporamos azoto no organismo. Ao calcular a diferença entre os dois (entradas menos saídas), obtemos aquilo a que se chama «balanço azotado». Regista-se um balanço azotado positivo quando a ingestão de azoto excede a soma das excreções urinária, fecal e sudoral. Um balanço azotado positivo é necessário para assegurar um nível adequado de síntese. É com base neste método de análise que são definidas as RNP (Recomendações nutricionais para a população), que remetem para uma noção essencialmente quantitativa das necessidades e respondem aos objetivos de prevenir carências e não afetar as sínteses proteicas.

As recomendações para os praticantes de desportos de resistência são consensuais: 1,2 a 1,5 g/kg/dia.
Assim, para uma pessoa de 70 kg, a recomendação de ingestão de proteínas situa-se entre 84 g/dia e 105 g/dia; isto equivale, por exemplo, a quantidades muito significativas de carne: entre 465 e 580 g! Daí o interesse em consumir outras fontes de proteínas (cereais, leguminosas…), ou concentrados específicos durante a recuperação precoce. Mais uma vez, recomenda-se adotar uma alimentação diária variada e equilibrada, adaptada ao nível de treino.

Nos praticantes e praticantes de desporto, as necessidades associadas à renovação funcional aumentam, em determinadas condições, devido ao catabolismo das proteínas, que afeta nomeadamente os elementos contráteis do músculo (em particular nos corredores, devido à onda de choque que exerce um efeito destrutivo ao repetir-se a cada apoio do pé no solo). Estes processos acentuam as perdas e acrescem às que correspondem à utilização energética de determinados aminoácidos. Assim, pode observar-se uma diminuição da concentração plasmática da maioria dos aminoácidos e um aumento da excreção urinária de azoto após uma prova pedestre de 100 km.

Mas atenção: a utilização acrescida de suplementos proteicos «não direcionados» pode aumentar significativamente as necessidades; com efeito, a taxa de síntese é determinada pela disponibilidade do aminoácido menos presente nos tecidos. Isto significa que, se os aminoácidos de cadeia ramificada tiverem diminuído em resposta ao exercício, as sínteses realizadas após o esforço serão proporcionais às quantidades restantes de leucina, isoleucina e valina.

Alguns aminoácidos intervêm como moléculas suscetíveis de estimular a síntese proteica. A leucina é capaz de estimular especificamente a síntese proteica nos músculos e no fígado, mesmo em condições desfavoráveis (Cf.: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58: 1250).

O aporte de suplementos proteicos ricos em aminoácidos de cadeia ramificada permite, assim, evitar a perda de massa muscular, bem como a deterioração de um certo número de parâmetros físicos, psicológicos e fisiológicos (Cf.: Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006): Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1): 9 – 18.).

Para além dos aminoácidos de cadeia ramificada, há dois outros que não nos parece deverem ser negligenciados na ração do desportista:

A metionina (fator limitante para as leguminosas e a soja):

A presença de metionina (Met) num nível ótimo condiciona o decurso de um grande número de reações, que são também condicionadas pelo nível do aporte energético. Com efeito, como vimos anteriormente, a Met pode contribuir para fornecer energia aos tecidos em situações de emergência. Isto ocorre através do ciclo de Krebs, em detrimento das outras intervenções metabólicas da Met. Assim, qualquer diminuição do aporte alimentar de Met provoca um abrandamento destas diferentes vias, nomeadamente da neoglucogénese, de modo a manter o seu nível mínimo nas células. Além disso, a transformação da Met em cisteína, que favorece a formação de glutationa (participante na cascata antirradicalar), é retardada em benefício do fornecimento de energia ou não pode realizar-se.

A glutamina, a glicina e o aspartato:

O nosso capital energético assenta na molécula de ADN, que tem a forma de uma dupla hélice (uma dupla cadeia). O ARN, por sua vez, é um polímero semelhante ao ADN, de cadeia simples. O ADN conserva a informação genética na célula, enquanto o ARN é utilizado para transmitir a informação de codificação para o exterior do núcleo celular e, depois, para sintetizar proteínas a partir dessa informação. As bases que constituem o ARN são fornecidas em pequenas quantidades pela alimentação; a maior parte provém, na realidade, das sínteses realizadas nas células. Estas são feitas a partir de aminoácidos, alguns dos quais só estão disponíveis em quantidades limitadas. O património genético e as proteínas estão, portanto, estreitamente dependentes um do outro. Os precursores são: a glutamina, a glicina e o aspartato. A glutamina está ainda mais envolvida por conter 2 moléculas de azoto. A sua disponibilidade é, portanto, crucial em situações em que a multiplicação celular é rapidamente indispensável (resposta imunitária, cicatrização…). Aqui, a presença de cofatores enzimáticos como o zinco e as vitaminas B9, B12 (exclusivamente de origem animal) e B6 revela-se determinante para o bom desenrolar do processo de síntese.

Assim, qualquer défice ou desequilíbrio do aporte destes aminoácidos, nomeadamente da glutamina, afetará a recuperação e a resposta à atividade.

Estes diferentes pontos tornam muito complexa a definição de um aporte proteico ideal/ótimo. A recomendação, apresentada anteriormente, tem em conta eventuais perturbações funcionais, de modo a adaptar as doses tanto quantitativa como qualitativamente, bem como em termos de diversidade. Os suplementos constituem apenas pequenos reajustes da ração e são compostos por péptidos muito digestíveis e direcionados. Não devem, em caso algum, compensar carências nutricionais comprovadas. Por vezes considerados supérfluos, parecem, contudo, ser acompanhados por uma melhoria do estado de saúde do desportista em causa.

Artigo escrito para o nosso parceiro Atlet por:
Caroline JOUCLA • Nutricionista-dietista licenciada pelo Estado • www.carolinejoucladieteticienne.com